Immunglobuline

Immunglobuline, Ig, zu einem spezifischen Antigen passende, an der Oberfläche von B-Lymphocyten als B-Zellrezeptoren membrangebundene, als Antikörper von Plasmazellen ins Blut sezernierte Glykoproteine; Elemente der humoral vermittelten ⇒ Immunreaktionen. Als Gammaglobuline sind die I. Bestandteil der ⇒ Plasmaproteine. Die häufigste Ig-Klasse – beim Menschen etwa 75–80% aller Ig – enthält IgG. Jedes IgG-Molekül besteht aus zwei identischen längeren schweren (H-Ketten) und zwei identischen kürzeren leichten (L-Ketten) Polypeptidketten, die durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Kurze Zuckerseitenketten an den schweren Ketten weisen die IgG- Moleküle als Glykoproteine aus. Die vier Ketten sind räumlich zu einer etwa Y-förmigen Molekülgestalt angeordnet. Die unteren Abschnitte (C-terminale Zone) der leichten und schweren Ketten bilden die konstanten Regionen des Moleküls. In diesen Regionen haben alle I. einer Ig-Klasse bei verschiedenen Individuen sowie bei verschiedenen I. innerhalb eines Individuums die gleiche Aminosäuresequenz. Die oberen Abschnitte (N-terminale Zone), die den Enden der »Y-Arme« entsprechen, zeigen dagegen als variable Regionen unterschiedliche Sequenzen; diese binden das Antigen bzw. Epitop. Die konstante Region hat verschiedene Funktionen: z.B. Aktivierung des

Komplementsystems; Bindung an T-Killerzellen, um sie zur Zellzerstörung anzuregen; Bindung an Makrophagen, um sie zur Antigeneliminierung anzuregen. Es gibt beim Menschen insgesamt fünf strukturell ähnliche Ig-Klassen, die unterschiedliche Funktionen haben: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE.

    Das Immunsystem des Menschen kann mindestens 10⁶ verschiedene I. bilden, obwohl das gesamte Genom nicht so viele Gene enthält. Durch Erkenntnisse der Immungenetik konnte teilweise aufgeklärt werden, wie es zu dieser Vielfalt der I. bzw. Antikörper, der ⇒ Immunglobulin-Diversität, kommt.