Proteasen

Proteasen, proteolytische Enzyme, zur Hauptklasse der ⇒ Hydrolasen gehörende Enzyme, die Proteine und Peptide durch Spaltung von Peptidbindungen (R-NH-CO-R) zu Aminosäuren abbauen; sie sind wegen ihrer großen Bedeutung für den Ab- und Umbau von Proteinen in tierischen und pflanzlichen Organismen weit verbreitet. Die intrazellulären P. sind in den Lysosomen lokalisiert, wo sie durch Proteinabbau am Eiweißstoffwechsel der Zelle und an der Aktivierung von Enzymen beteiligt sind. Im Blut wirken P. bei der Blutgerinnung, der Fibrinolyse und der Aktivierung von Komplementfaktoren mit. Im Magen-Darm-Trakt wirken P. als ⇒ Verdauungsenzyme. P. entstehen durch proteolytische Prozesse, bei denen inaktive Vorstufen (Zymogene) in das aktive Enzym übergeführt werden. P. lassen sich nach ihren Angriffsorten unterscheiden. Die Endopeptidasen (Proteinasen) spalten längere Polypeptidketten intern und zerlegen sie so in kürzere Polypeptide. Beispiele: ⇒ Kathepsine, ⇒ Trypsin ⇒ Chymotrypsin ⇒ Pepsin. Die Exopeptidasen (Peptidasen) spalten an den Enden von Polypeptidketten einzelne Aminosäuren ab – Carboxypeptidasen am Carboxylende, Aminopeptidasen am Aminoende. Dipeptide werden durch Dipeptidasen in zwei Aminosäuren zerlegt. Bei der Samenkeimung werden die Speicherproteine des Sa-

mens durch Endopeptidasen und Carboxypeptidasen für Biosynthesen und zur Energiegewinnung abgebaut.