Proteine

Proteine, Eiweiße, Peptide mit über 100 Aminosäuren; als Struktur- und Funktionsmoleküle (z.B. in Zellen; als Enzyme, Hormone, kontraktile Elemente) wichtige Bestandteile aller lebenden Organismen; entstehen durch Übersetzung der Nucleotidsequenz der mRNA in die Aminosäuresequenz (Translation).

    Etwa 22 verschiedene Aminosäuren sind am Aufbau der Proteine beteiligt. Diese unterscheiden sich durch Anzahl und Reihenfolge der Aminosäuren in der Peptidkette, die ein Aminoende und ein Carboxylende hat. Die Reihenfolge heißt Aminosäuresequenz oder Primärstruktur. Die räumliche Anordnung der Kette wird als Sekundärstruktur bezeichnet. Häufig liegt sie als Schraubenstruktur vor mit 3,6 Aminosäureresten pro Windung und wird durch Wasserstoffbrücken stabilisiert: α-Helix-Struktur. Bei der Faltblattstruktur (z.B. in β-Keratinen) sind lang gestreckte Polypeptidketten über Wasserstoffbrücken miteinander verbunden. Diese in Sekundärstruktur vorliegenden Polypeptidketten können sich im Proteinmolekül dreidimensional in Schichten, Knäueln, Fasern anordnen und damit eine Tertiärstruktur bilden. Tertiärstrukturen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen, kovalente Bindungen, Ionenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen stabilisiert. Quartärstrukturen entstehen, wenn mehrere Polypeptidketten

mit Tertiärstruktur nichtkovalent miteinander verknüpft sind (z.B. Hämoglobinmolekül). Strukturänderungen, etwa durch Erhitzen, Bestrahlen, Einwirkung von Säuren oder Basen, Ethanol, organischen Lösungsmitteln, Schwermetallen, Detergentien betreffen v.a. die Quartär-, Tertiär- und Sekundärstruktur und führen zur Veränderung der biologischen Aktivität. Ein meist irreversibler Verlust der Sekundär-, Tertiär- oder Quartärstruktur und damit der Verlust der biologischen Aktivität heißt Denaturierung.

    Nach ihrer Molekülgestalt unterscheidet man ⇒ fibrilläre P. und ⇒ globuläre P.

    Zusammengesetzte P. haben einen Nichtproteinanteil (prosthetische Gruppe) im Molekül; sie wurden früher auch Proteide genannt. Beispiele sind die Lipop., Glykop., Chromop. Intrazellulär spielen P. insbesondere als Enzyme eine Rolle, ferner z.B. als Hormone oder Plasmaproteine, an der Oberfläche von Zellmembranen als Glykop. oder als Muskelp. Zu den extrazellulären P. gehören Kollagene, Elastin und Keratin.